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Annexin B1分子结构、Ca2+结合位点与进化的分析
王凯慧,郭瀛军,高远舰,王开宇,颜宏利,孙树汉
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(第二军医大学基础医学部医学遗传学教研室,上海,200433)
摘要:
目的:研究Annexin B1与其他膜联蛋白的相关性及生物学功能.方法:从Swiss-Prot和NCBI-Structure数据库中已知的膜联蛋白氨基酸序列中,根据物种的分类挑选68个,用生物信息学方法分析Annexin B1的结构、功能与进化.结果:Annexin B1包含4个序列和结构高度相似的结构域,含有8个Ca2+结合位点,二级结构显示蛋白主要由α螺旋结构组成,具有寄生生物所特有的氨基酸残基.在物种进化上,Annexin B1和节肢动物为1支,新杆线虫、植物、鸟类和脊椎动物为1支,原虫、腔肠动物、两栖类和脊索动物为1支.另外,Annexin B1与Annexin A1在进化上有较强的亲缘关系,结构和功能上An-nexin A1和Annexin A5相似.结论:Annexin B1具有膜联蛋白的结构特征,含有抗凝血、参与细胞凋亡、炎性反应、信号转导和细胞分化等细胞生理功能的氨基酸结构域和决定种属特异性的氨基酸序列,在进化上同源于Annexin A1.
关键词:  Annexin B1、结构、功能、进化
DOI:10.3724/SP.J.1008.2004.01078
投稿时间:2004-01-09修订日期:2004-06-30
基金项目:国家高技术研究发展计划(863计划)(2001AA2213111)、国家自然科学基金(30270751)
Annexin B1 molecular structure, Ca2+ binding site and Annexin B1 evolution
王凯慧,郭瀛军,高远舰,王开宇,颜宏利,孙树汉
(第二军医大学基础医学部医学遗传学教研室,上海,200433)
Abstract:
Key words: